Ein erstes Themenfeld ist die Proteinfaltung, ein dynamischer Prozess, der über eine Reihe von Faltungsintermediaten verläuft. Die Faltung von Proteinen (Antikörper als Beispiele) soll sowohl in Lösung als auch in Chaperonen durch cutting edge zeitaufgelöste Techniken (ns-fs IR-Spektroskopie) untersucht werden. In diesem Gebiet setzen wir auch die  FRET Methode in Kombination mit Einzelmolekülmessungen ein. Durch die gezielte Kombination der verschiedenen Methoden erhoffen wir unter theoretischer Begleitung bahnbrechende Erkenntnisse über den Faltungsweg und Mechanismus zu erhalten.

Ein zweiter Handlungsstrang beschäftigt sich mit nicht trivialen Reaktionen innerhalb von Proteinen. Mit Fug und Recht kann behauptet werden, dass keiner dieser Mechanismen wirklich verstanden ist. Wir planen, Radikalreaktionen in Enzymen zunächst anhand der Sporenphotoprodukt-Lyase und vor allem anhand der (6-4)-Photolyase durch Kristallisation von Enzym-Intermediat-Komplexen zu untersuchen. Hinzukommen zeitaufgelöste IR- und UV-Messungen, unterstützt von quantenchemischen und –dynamischen Rechnungen, an der CPD-Photolyase, vor allem aber an der (6-4)-Photolyase und zur Untersuchung der Schadenserkennung. Zu diesem Zweck werden markierte Substrate und Modellverbindungen erzeugt und die Enzyme in großen Mengen gereinigt.